Le blog de lucvangermeersch

Les premiers symptômes du diabète

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     Dans les discussions et forums sur le diabète, la question de ne pas négliger les premiers symptômes surgit fréquemment. C’est une question fort importante en effet, car il est primordial de pouvoir déceler la maladie le plus tôt possible. Effectivement, le diagnostic précoce permet une intervention médicale appropriée qui, au plus elle est rapide, diminuera davantage les risques de complications et d’une évolution morbide.

     La plupart des traités de médecine disent que, tant dans le diabète de type 1 (insulinodépendant à cause de son manque quasiment absolu d’insuline) que dans celui de type 2 (non insulinodépendant car ici il y a à la fois une insuffisance et un manque relatif de l’insuline), les symptômes sont semblables[1], puisque l’hyperglycémie chronique, cause principale des symptômes, est pratiquement présente en permanence dans les deux types. Les symptômes mentionnés dans les traités sont donc invariablement les mêmes:

• Un amaigrissement inexpliqué.
• Les 3 polys (Latin pour dire beaucoup): polyurie (élimination excessive d'urine), polydipsie (soif anormale et besoin de boire beaucoup), polyphagie (faim exagérée et besoin de manger de grandes quantités).

     Cependant, s’il est possible de voir apparaître ces symptômes dans les deux types de diabète, leur mode d’apparition et leur gravité sont certainement très différents selon l’apparition de l’un ou de l’autre type. Analysons maintenant les symptômes appartenant à chaque type, et constatons les similitudes et les différences:

     Dans le type 1, les symptômes graves s’installent d’emblée, car l’insuline manque très rapidement. On observe[2]:

• Un mode de début souvent brutal, à un âge jeune, souvent moins de 30 ans (diabète juvénile).
• Une élimination fréquente (pollakiurie) et très abondante (polyurie) d'urine; il est fréquent de se lever la nuit pour aller uriner (nycturie) ou encore énurésie nocturne chez l’enfant (le pipi au lit).
• Une augmentation de la soif et absorption de liquides en grande quantité (polydipsie).
• Une augmentation de la faim avec une absence de sensation de satiété, traduisant un excès dans le comportement alimentaire (polyphagie, c.à.d. manger beaucoup).
• Une vision trouble (voir plus loin dans le texte).
• Une fatigue importante, de l’asthénie (un état de faiblesse générale).
• Une perte de poids ; amaigrissement malgré la polyphagie, car l’insuffisance d’insuline diminue la lipogenèse et augmente la lipolyse.

L’amaigrissement rapide et sans raison apparente peut être le premier symptôme dans le diabète de type 1 [3]

• Examens de laboratoire : hyperglycémie importante, glycosurie, cétonurie, hyperlipidémie, protéinurie (voir ci-dessous pour plus de détails).
• Parfois, l’on observe dès le début des signes de complications (voir ci-dessous).
• Une tendance à l’acidocétose qui est habituelle sans traitement et peut aboutir à des troubles de la conscience et au coma. Le coma acido-cétosique est dans la majorité des cas une complication du diabète de type 1 connu ou non, mais il peut aussi survenir au cours d'un diabète de type 2 en état d'agression (infection, infarctus du myocarde, etc.)[4].

• Il survient généralement chez un sujet plus âgé, passé 30-35 ans (diabète tardif), bien qu’il soit aujourd’hui possible de le voir apparaître chez des adolescents obèses, voire même chez des enfants.
• À ses débuts, le diabète de type 2 est souvent asymptomatique ou insidieux, c’est-à-dire qu’il entraîne peu ou pas de symptômes. Il peut donc passer inaperçu durant plusieurs années. C'est bien là le problème, car un diabète qui évolue sans qu’on le sache reste sans traitement, ce qui peut accélérer la venue des complications qui, généralement, ne surviendront que bien plus tard ou même pas du tout sous traitement.

Certaines personnes peuvent toutefois présenter des symptômes causés par l’hyperglycémie, tels que [5] :

• Un  besoin fréquent d’uriner, surtout la nuit, mais moins marqué que dans le type 1. Les reins produisent plus d’urine pour tenter d’éliminer le surplus de glucose dans le sang.
• L’augmentation de la soif avec polydipsie n’est pas nécessairement présente ou est peu marquée; une sensation de bouche sèche n’est pas rare.
• Augmentation de la faim et polyphagie modérée ou forte avec besoin de sucré surtout ; l’hyperinsulinémie réactionnelle suite à l’ingestion de mauvais glucides (à indice et charge glycémique hauts) provoque une hypoglycémie relative qui force l’organisme à redemander du sucre. C’est un cercle vicieux qui s’installe : la prise de sucre appelle le sucre. Il est bien plus addictif pour le cerveau qu’on ne l’admet généralement.

Illustration des types d’obésité androïde (pomme) ou gynoïde (poire)[6]. Dans le diabète de type 2, c’est l’obésité viscérale ou androïde qui prédomine (la bedaine).

• Le sujet garde son poids ou a tendance à grossir (diabète gras) ; souvent, le patient est en surpoids ou obèse (il s’agit d’obésité viscérale, de type « pomme »), car au début, l’insuline est libérée de façon importante et reste bien active sur la stimulation de la lipogenèse tout en freinant la lipolyse. Il ne commence à maigrir qu’en cas de dérèglement grave (fortes hyperglycémies accompagnées de glycosurie, c’est-à-dire la perte de glucose par les urines liée à une glycémie trop importante).
• Une somnolence excessive qui se remarque surtout après les repas.
• Chez les personnes plus âgées (>60 ans) qui ne boivent pas assez, et même parfois en cas de diabète T2 méconnu, la déshydratation due à la perte d’eau et d’électrolytes accentuée en cas de glycosurie, peut entraîner des symptômes neurologiques tels que torpeur, troubles visuels, convulsions, et aboutir à une forme de coma diabétique hyperglycémique non cétosique (coma hyperosmolaire).

• Examens de laboratoire:

   

  • Hyperglycémie chronique, glycémie à jeun à plus de 126 mg/dL (> 7 mmol/L) ; hyperglycémie postprandiale (après les repas) dépassant largement la glycémie à jeun.
  • Hémoglobine glyquée (ou glycosylée, HbA1c) > 6,5 % de l’hémoglobine totale (ou > 48 mmol/mol, > 140 mg/dL, > 7,8 mmol/L).
  • Hyperlipidémie associée (augmentation des triglycérides et abaissement du [bon] cholestérol HDL dans le sang). Déjà présente dans le prédiabète ou syndrome métabolique qui précède le vrai diabète de type 2, elle représente un facteur de risque cardiovasculaire majeur dans le diabète de type 1 ou 2. Aggravé par l’obésité et le mauvais contrôle glycémique, cet excès de mauvaises graisses s’améliore nettement par un mode alimentaire approprié.
  • Glycosurie à partir d’une glycémie dépassant le seuil rénal, c’est-à-dire > 150 - 180 mg/dL ou > 8,5 – 10 mmol/L de taux de glucose dans le sang; normalement, la glycosurie doit être nulle.
  • Protéinurie (présence de certaines protéines dans l’urine) : souvent une microalbuminurie comme signe précoce d’une détérioration de la fonction rénale par lésion micro-angiopathique (lésion des petits vaisseaux sanguins).
  • Le « coma » hyperosmolaire (le sujet peut en fait être conscient) se définit par une osmolarité plasmatique > 350 mOsm/L (valeur physiologique située entre 280 et 300 mOsm/L dans le plasma sanguin), une glycémie ≥ 600 mg/dL (≥ 44 mmol/L), théoriquement sans cétose ni acidose, mais une cétose modérée (traces à une croix) est possible. Il s’agit d’une complication grave du diabète surtout de type 2, mortelle dans la moitié des cas, d’autant plus qu’elle atteint surtout les sujets âgés[7].

Les signes et symptômes de complications dus à l’hyperglycémie chronique communs aux 2 types de diabète :

     S’ils peuvent être relativement précoces dans le diabète de type 1 (surtout s’il est mal équilibré), ils ne surviennent que plus tardivement dans le type 2, parfois même après plus de 10 années d’évolution:

• Des infections plus fréquentes, une guérison plus lente des plaies, un ralentissement de la cicatrisation des coupures ou des lésions. Il s’agit d’infections bactériennes ou à champignon (mycoses, p.ex. la candidose): des infections urinaires (cystite, pyélonéphrite), de la peau (p.ex. furonculose), du vagin (mycose vaginale), du gland et du prépuce (balanite = inflammation du gland). Avec ou sans prurit (démangeaison) ou une sensation de brûlure, ces signes attirent souvent l’attention. Sachez qu’un prurit anal isolé peut être le tout premier symptôme d’un diabète.
• Les infections dentaires (parodontose ou inflammation des gencives, pulpite ou inflammation de la pulpe du canal dentaire, abcès dentaire, etc.) sont très fréquentes dans les deux types de diabète et dénotent la présence de glycémies trop hautes.
• Des signes d’inflammation, des douleurs et raideurs articulaires (p.ex. de l’arthrite, de l’arthrose).
• Des signes de macro-angiopathie avec atteinte des gros vaisseaux, tels que :
  • des troubles cardiaques (angine de poitrine, infarctus du myocarde, insuffisance cardiaque, cardiomyopathie) ; une visite régulière chez le cardiologue s’impose.
  • des troubles vasculaires (hypertension artérielle, accident vasculaire cérébral ou AVC, angiopathie des membres inférieurs nécessitant parfois l’amputation du membre atteint).
• Des signes de micro-angiopathie (altération de la paroi des petits vaisseaux), p.ex. :
  • dans la rétinopathie diabétique (pouvant amener des troubles visuels allant de la vision floue jusqu’à la cécité) ; tout malade diabétique doit être examiné par un ophtalmologiste au moins une fois par an.
  • dans l’atteinte  rénale menant à une insuffisance rénale ; un des premiers signes est la microalbuminurie.
  • dans l’atteinte nerveuse, tant motrice que sensitive, menant à la neuropathie diabétique (p.ex. une perte de sensibilité aux pieds et éventuellement aux mains, une gêne à la marche, de la polynévrite ou douleur aux nerfs, de l’impuissance à cause d’un dysfonctionnement érectile, de la gastroparésie diabétique, etc.).
• D’autres troubles visuels, tels que de la cataracte (opacification du cristallin avec vision floue), très souvent associée au diabète[8] (2 à 4 fois plus fréquente que chez le sujet non diabétique). Mais aussi de la dégénérescence maculaire liée à l’âge (DMLA), du glaucome[9], des troubles de la dilatation pupillaire (l’anisocorie, ou différence de taille entre les 2 pupilles); ces derniers sont soit bénins (p.ex. liés à l’atteinte du système nerveux autonome) soit graves (en cas d’atteinte neurologique p.ex. dans l’accident vasculaire cérébral ou AVC).
• Les troubles cognitifs (troubles de la mémoire à court terme, démence) sont favorisés par le diabète.
• Le pied diabétique survient suite à la neuropathie et/ou l’angiopathie diabétique. En cas de neuropathie, une diminution de la sensibilité prédomine (pied indolore). En cas d’angiopathie (pied ischémique), on observe surtout un pouls absent, un pied froid et douloureux, mais une sensibilité conservée. Souvent, on assiste à un mélange des deux sortes de symptômes. L’insensibilité permet des lésions traumatiques minimes du pied qui ne sont pas perçues par le patient et qui sont susceptibles de s’infecter et d’évoluer vers l’ulcération. Le manque d’irrigation provoque de la sécheresse cutanée, des fissures cutanées,  des ongles dystrophiques, de l’hyperkératose. Il peut s’ensuivre une infection sévère avec lymphangite étendue et zones nécrotiques. Cela peut mettre en danger le membre atteint (nécessité d’amputation) et même la vie du patient s’il y a un état septique. Les troubles trophiques des pieds sont fréquents et relèvent de soins spécifiques (par exemple en diabétologie, au centre de prise en charge du pied diabétique).
• La gastroparésie diabétique (paresse de l’estomac) est une complication chronique du diabète. Il s’agit d’une atteinte de la régulation neuro-végétative de l’estomac liée à l’exposition à une hyperglycémie chronique prolongée (en moyenne 10 ans)[10]. Cette affection peut être source de dangereuses hypoglycémies surtout chez les diabétiques insulinodépendants.

     La prévention des complications du diabète nécessite un bon contrôle de l'équilibre glycémique et de la pression artérielle, une hygiène de vie adaptée (augmentation de l’activité physique), et surtout un changement radical du mode alimentaire (pauvre en mauvais glucides, suffisamment riche en bonnes graisses et en protéines de toute origine : lire les articles précédents). En tenant compte de ces directives, certains symptômes et complications peuvent disparaître.

• Le diagnostic précoce du diabète est primordial afin d’éviter ou de reporter ses complications, voire même de les inverser.
• Les premiers symptômes peuvent être très divers et disparates. Ils diffèrent individuellement.
• Les symptômes du diabète de type 1 et de type 2 diffèrent quant à leur gravité et leur mode d’apparition.
• Les symptômes communs du type 1 et du type 2 sont les 3 polys : polyurie, polydipsie, polyphagie, mais leurs modalités sont différentes.
• Une pléiade de petits signes peuvent faire suspecter un diabète. Au patient et/ou au médecin de faire faire les examens de dépistage appropriés dès le moindre doute.
• Le diabète de type 2 est une cause majeure d’hypertension artérielle, d’atteinte cardiaque, d’insuffisance rénale, de cécité et de troubles de l’érection.

Tableau récapitulatif des caractéristiques du diabète type 1 et type 2 [11]:

(A suivre)

Luc Vangermeersch, 7 juin 2014

Bibliographie :

(La consultation des sites web référés pour cet article, eut lieu en mai 2014)

L’insuline, cette inconnue

L’insuline est, avec le glucagon, une hormone clé pour régulariser la glycémie. Mais saviez-vous que son action ne se limite pas à cela ? Saviez-vous que, grâce au mode alimentaire pauvre en glucides, vous pouvez diminuer votre sécrétion d’insuline et perdre du poids tout en équilibrant mieux votre diabète… En voici le mécanisme…

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   L’insuline, c’est quoi ?

     L'insuline (du latin : insula « île ») est une hormone peptidique (une protéine donc) sécrétée par les cellules β des îlots de Langerhans du pancréas. Elle joue un rôle majeur dans la régulation de certains substrats énergétiques, dont le principal est le glucose. Sans insuline, les taux normaux de glucose sanguin (glycémies) ne sont pas maintenus.

     Chez les êtres humains, l’absence totale d’insuline est fatale dans un délai de quelques mois[1]. C’est le cas dans le diabète insulinodépendant (ou diabète de type 1), où le pancréas n’en sécrète plus parce que les cellules β sont détruites (très probablement par un processus auto-immunitaire).

Schéma microscopique d’un îlot de Langerhans[2] : les cellules β (Beta cell) sécrètent l’insuline, les cellules α (Alpha cell) sécrètent le glucagon.

   Heureusement, on ne meurt plus du diabète de type 1

     Cependant, depuis 1922, on ne meurt plus de ce type de diabète. Banting et Best[3] furent en effet les premiers à utiliser des extraits pancréatiques en injection chez un jeune garçon de 14 ans souffrant de diabète de type 1 (appelé «diabète juvénile» à l’époque[4]) et le sauvèrent de la mort grâce à l’insuline contenue dans les extraits pancréatiques[5]. Depuis, l’insuline en a été extraite, purifiée, et même synthétisée. Aujourd’hui, la médecine dispose de plusieurs types d’insulines injectables très performantes: des formes rapides, ultra-rapides, semi-rapides, lentes, et les « mix » de rapides et semi-lentes[6]. Grâce à plusieurs injections par jour, les diabétiques de type 1 arrivent à éviter les complications du diabète et à survivre ainsi pendant de nombreuses années.

Figure : Frederick G. Banting (à droite) et Charles Best (à gauche sur la photo) découvrirent et commercialisèrent l’insuline en 1922.

   Et le diabète de type 2 ?

     En ce qui concerne le diabète de type 2 non insulinodépendant (qui constituent les 85 à 90% des cas de diabète), le dérèglement de l’insuline en est également la grande cause, mais d’une manière toute différente: ici, pas d’absence de production d’insuline, du moins au début.

     Par contre, la maladie commence généralement par une résistance à l’insuline, en ce sens que l’organisme y devient de moins en moins sensible. Ceci a pour effet que le pancréas est contraint d’en produire de plus en plus afin de maintenir les glycémies (taux de glucose dans le sang) à des niveaux acceptables. Si aucun traitement (adaptation du mode alimentaire, accroissement de l’activité physique, médications, etc…) n’est instauré, l’insulinorésistance s’aggrave inéluctablement, de sorte que l’insuline n’arrive plus à maintenir des glycémies normales. Le diabète s’installe avec ses hyperglycémies incontrôlables et, bien plus tard, la survenue possible d’une série de complications. Finalement, dans le diabète de type 2 également, le pancréas en s’épuisant finit par ne plus pouvoir produire assez d’insuline, qu’il faudra alors injecter comme dans le type 1 pour éviter les complications et obtenir la survie du patient.

   Qu’est-ce qui déclenche la production de l’insuline ?

     Physiologiquement, l'insuline est sécrétée en fonction de l'état nutritionnel. Par contre, sa production est ralentie lors de l'activité physique, d’un état de jeûne, d’une situation de stress, et d’un traumatisme.

• L'état nutritionnel :

     Lors d’un apport alimentaire, la sécrétion d’insuline sera augmentée par la nécessité de mettre les nutriments en réserve[8] :

     D’abord, dès avant le début du repas, les stimulations visuelles, olfactives, gustatives que provoque la nourriture par l’intermédiaire du système nerveux central, activent la production d’insuline par les cellules β du pancréas[9].

     Ensuite, pendant le repas, sous l'influence directe de la présence des aliments dans le tube digestif, la sécrétion d'insuline est stimulée par le système des incrétines (les hormones gastro-intestinales).

     Dès que les glucides sont dégradés dans l’intestin et passent dans le sang sous forme de glucose, l'élévation de la glycémie provoque une forte sécrétion d’insuline.

     Par contre, cette sécrétion d’insuline diminue celle du glucagon, sécrété par les cellules α [11]. Le glucagon a l’effet inverse à celui de l’insuline, c.-à-d. qu’il a un effet hyperglycémiant. La régulation de la glycémie résulte d’un équilibre entre les effets opposés de ces deux hormones. En cas d’hypoglycémie réactionnelle, le glucagon permet le retour de la glycémie à la normale.

     Plus forte est l’élévation de la glycémie, plus importante sera la quantité d’insuline libérée[12]. Le glucose est donc le stimulus le plus important pour la production de l’insuline et c’est celui auquel les cellules β sont les plus sensibles chez l’homme et les animaux.

     En cas de jeûne, l’organisme, manquant d’apport énergétique, doit mobiliser ses réserves par déstockage du glucose, des acides gras, des acides aminés. La production d’insuline sera inhibée, ce qui est logique puisqu’il celle-ci possède une action anabolisante.

• L'activité physique :

     En cas d’exercice musculaire, les réserves doivent également être mobilisées et le pancréas produira par conséquent moins d’insuline. C’est le cas également lors d’un stress et/ou d’un traumatisme. Mais alors, en réponse à ce stress ou ce traumatisme, le contrôle du métabolisme énergétique est récupéré par l’adrénaline et le cortisol sécrétés par la surrénale, qui sont, tout comme le glucagon, des hormones antagonistes à l’insuline[13]. Selon qu'elles soient hyperglycémiantes ou hypoglycémiantes, les hormones mises en jeu n'agissent pas de la même manière, ni au même moment.

   A quoi sert l’insuline ? Quel est son mode d’action ?

     Globalement, lorsqu’elle est produite pendant et après un repas, l'action de l'insuline est souvent résumée par son effet hypoglycémiant (baisse du taux de glucose dans le sang). Mais saviez-vous que son action influence aussi les graisses et même les protéines ? En réalité, l’insuline est l’hormone majeure du contrôle du métabolisme énergétique. Elle coordonne l’utilisation des substrats énergétiques. Ses effets sont anaboliques, puisqu’ils favorisent les synthèses, à savoir le stockage du glycogène dans le foie et les muscles (glycogénogenèse), elle stimule aussi la conversion de l’excès du glucose en acides gras (lipogenèse), et elle favorise l’entrée des acides aminés en vue de la synthèse protéique dans la majorité des tissus (protéogenèse) [14]. L’insuline a donc de multiples fonctions.

Résumé des différentes actions de l’insuline [15], [16] :

1) Sur le métabolisme des glucides :

     Les lieux de stockage du glucose sont les muscles, le tissu adipeux et le foie.

• Au niveau des muscles et du foie : l’insuline active la synthèse du glycogène. Elle permet la reconstitution des réserves du glycogène dans ces tissus (glycogénogenèse).

• Au niveau des muscles et du tissu adipeux : l’insuline stimule l’entrée du glucose dans les cellules de ces tissus. Le prélèvement accéléré du glucose dans le sang diminue la glycémie et entraîne par voie de conséquence la baisse de la sécrétion de l’insuline.

• Au niveau du foie : l’insuline inhibe la néoglucogenèse (voir ci-dessous) et la mobilisation du glycogène (par l’inactivation d’une enzyme, la glycogène phosphorylase). Donc, en cas d’abondance de glucides, comme c’est le cas après un repas, l'insuline bloque la production de glucose par le foie, ce qui fait davantage baisser la glycémie.

2) Sur le métabolisme lipidique :

• L’insuline inhibe la lipolyse et favorise la lipogenèse, c'est-à-dire la fabrication de triglycérides à partir d'acides gras. L’insuline stimule aussi la conversion de l’excès du glucose en acides gras. Elle accroît par conséquent la synthèse des triglycérides (ou triacylglycérols) en vue de leur stockage dans le tissu adipeux. En résumé, l'insuline est l'hormone qui permet le stockage de graisses, et donc, elle fait grossir.

• Au niveau du tissu adipeux (cellules graisseuses) l’insuline inhibe la mobilisation des triglycérides en désactivant certaines enzymes (comme la triglycéride lipase), d’où la réduction du taux des acides gras libres (FFA) dans le sang.

3) Sur le métabolisme protéinique :

• L'insuline a des effets importants sur le métabolisme des protéines. Elle inhibe la dégradation des protéines et favorise la captation des acides aminés en vue de la synthèse protéique.

   Que se passe-t-il en dehors des repas et lors d’un jeûne prolongé ?

     En dehors des repas, la baisse de la sécrétion de l'insuline permet la libération des stocks de glucose à partir du glycogène du foie (glycogénolyse du foie) et la production de novo de glucose par le foie (néoglucogenèse). Celle-ci est nécessaire, car les réserve de glycogène s’épuisent rapidement. Ainsi, cette néoglucogenèse contribue à maintenir la glycémie normale.

     La néoglucogenèse (aussi appelée parfois gluconéogenèse) est la synthèse du glucose à partir de précurseurs non-glucidiques. La néoglucogenèse est une voie métabolique anabolique qui se produit en permanence, avec plus ou moins d'intensité selon les apports alimentaires, afin de maintenir la glycémie constante, notamment lorsqu'il y a une diminution des apports en glucides. C'est pourquoi elle est très active durant le jeûne, mais également au cours d’un mode alimentaire trop pauvre en glucides.

   Les sources de glucose par néoglucogenèse

     Chez l'homme, dès que les réserves en glycogène sont épuisées, ce qui se produit après un jour de jeûne, les sources de glucose par néoglucogenèse sont principalement les acides aminés (45 %) et, à un moindre degré, le lactate (30 %) et le glycérol (25 %)[18].

Remarques :

• Les acides aminés sont essentiellement issus de l’hydrolyse de protéines d’origine musculaire[19].
• Le lactate est le sel de l’acide lactique, un des produits clés de la production d'énergie, notamment dans les muscles[20].
• Le glycérol (= la glycérine) est un composant important des triglycérides (qui sont les lipides mis en réserve dans les tissus adipeux). La réaction d’hydrolyse d’un triglycéride en acides gras, catalysée par la présence d’enzymes appelées lipases, permet de reformer trois acides gras libres et une molécule de glycérol[21]. A noter que les acides gras ne contribuent pas à fournir du glucose au cours de la néoglucogenèse.

     Cette production de novo de glucose par le foie ne peut se prolonger car elle utilise directement les muscles (avec pour conséquence une fonte musculaire), plutôt que les réserves énergétiques quantitativement bien plus importantes du tissu adipeux.

     Lors du jeûne prolongé (au-delà de quelques jours chez l'adulte, mais seulement quelques heures chez le nouveau-né et le nourrisson), la poursuite de la baisse de l'insuline permet la production des corps cétoniques[22], ce qui permet l'épargne musculaire, car les corps cétoniques sont dérivés des acides gras du tissu adipeux.

Remarque :

• Les corps cétoniques sont trois métabolites — l'acétylacétate, le β-D-hydroxybutyrate et l'acétone — produits par le processus de cétogenèse[23] dans le foie à partir de la dégradation des lipides — et plus particulièrement des acides gras — lorsque l'organisme ne dispose plus de réserves suffisantes en glucides, et notamment en glucose.

     Au-delà de son effet immédiat sur la régulation des flux de substrats, l'insuline a des effets à plus long terme sur la croissance ; c'est une hormone anabolisante. Il est ici intéressant de souligner la forte homologie entre l'insuline et le principal facteur de la croissance, l’insulin-like growth factor (IGF-1)[24], ou « facteur de croissance apparenté à l'insuline ». L'insuline en tant que molécule de signalisation de la présence d'aliments dans le tube digestif peut être assimilée à une hormone de l'abondance, signalant le surplus énergétique permettant la croissance. L'insuline a des effets anabolisants directs, par son action sur les métabolismes des glucides, protéines et lipides, mais aussi indirects, par la régulation des protéines porteuses de l'IGF-1.

   Et chez les diabétiques ?

     De tout ceci découle que les diabétiques qui suivent un mode alimentaire hypoglucidique (pauvre en sucres), économiseront ainsi avantageusement leur insuline, soit celle, totalement absente, qu’ils sont obligés de s’injecter, dans le type 1 ; soit celle qui ne remplit plus parfaitement son rôle dans le type 2. Ceci leur permettra de maintenir plus facilement leurs glycémies dans les normes admises au cours de leur traitement. Mais ce n’est pas tout…

     En effet, plus il est possible de maintenir une insulinémie basse, moins les glycémies fluctueront (avec d'autant moins de risques d’hypo- que d’hyperglycémies), et moindre sera aussi l’accumulation de graisses dans les cellules graisseuses — donc moins de prise de poids — ce qui est évidemment bénéfique, surtout en cas de diabète T2, où la surcharge pondérale est un élément très négatif qui contribue à l’insulinorésistance.

   Mais attention au régime à outrance trop pauvre en glucides !

     Il est important d’expliquer clairement à tout diabétique qu’un régime hypoglycémique ne peut être tel, qu’il devienne trop ou trop longtemps cétogène. Dans ce cas, l’organisme ne brûle plus que des graisses, et le glucose, obligatoirement nécessaire au cerveau, aux reins, et aux érythrocytes (globules rouges), n’est alors plus disponible que par la néoglucogenèse. Ce sera au détriment de la masse graisseuse bien-sûr, mais aussi de la masse maigre, c’est-à-dire des muscles notamment ! Une telle situation n’est médicalement pas tenable ou peut en tout cas provoquer à terme des effets indésirables graves, s'il n'y a pas de suivi médical strict.

     Donc, mode alimentaire hypoglucidique comprenant suffisamment de bons glucides à bas indices et charges glycémiques : OUI ! Mais régime hypoglycémique à outrance sur de longues périodes : NON ! Ce serait comme suivre un jeûne prolongé et incontrôlé à l’infini… Si un jeûne médicalement bien contrôlé peut être avantageux dans le traitement de certaines maladies, dont le cancer et le diabète de type 2, il est par contre formellement contre-indiqué de se lancer dans une telle aventure sans les conseils et le suivi de personnes qualifiées. Nous aurons l’occasion de revenir sur ce problème plus tard.

   Et quand la néoglucogenèse nous joue des tours !

     Je vous livre mon expérience personnelle, anecdotique donc, d’un diabète de type 2 bien équilibré depuis 20 ans (hémoglobine glyquée maintenue à 4,7% depuis un an, ce qui correspond à 28 mmol/mol) grâce surtout au mode alimentaire hypoglucidique mais suffisamment riche en bons glucides, en bonnes graisses et en protéines, une activité physique régulière, et la prise de seulement deux médicaments antidiabétiques oraux. Je pèse actuellement 58 kg pour 1,65 m de taille (IMC, indice de la masse corporelle : 21,3). Le mode alimentaire que je me suis imposé m’a en effet permis de maigrir progressivement de 25% de mon poids originel lors du diagnostic (qui était de 77 kg).

     Un jour, sans doute dans le but de parfaire encore mon alimentation, je dîne en mangeant un minimum de glucides provenant de légumes crus et cuits non féculents. Quantité normale de protéines et de lipides. Surprise le lendemain matin ! Une glycémie à jeun largement au-dessus de 100 mg/dL (5,5 mmol/L) ! Comment était-ce possible ? Alors que je n’avais absorbé aucun méchant sucre la veille au soir, et que mes glycémies à jeun se situaient généralement entre 70 et 100 mg/dL (ou de 3,9 à 5,5 mmol/L)… Une explication pourrait être : la néoglucogenèse, mais il peut également s'agir du phénomène de l'aube, ou même d'une gastroparèse diabétique ou estomac paresseux (nous y reviendrons ultérieurement).

Où se trouve la cause?

     On passe la nuit à jeun, donc sans stimulation insulinique. Physiologiquement, l’insulinémie baisse aussi la nuit. C’est normal, puisqu’on en a moins besoin. La sécrétion de base d'insuline persiste néanmoins la nuit et est normalement suffisante pour couvrir la production de glucose par le foie (néoglucogenèse), en tout cas chez un non-diabétique. Mais un diabétique T2 qui suit une diète pauvre en glucides réagit différemment, surtout s'il ne produit plus beaucoup d'insuline : même la nuit, il a besoin d’un minimum de glucides : la néoglucogenèse les lui fournit. Moins il a accumulé de glucides alimentaires la veille, plus la néoglucogenèse sera active la nuit. Mieux, elle dépassera son but ! Car l’insuline qu’il produit moins est en plus d’une qualité médiocre à cause de l’insulinorésistance. Or, l’insuline est requise pour freiner la néoglucogenèse. De là : danger d’une hyperglycémie à jeun par production accrue de glucose par le foie durant la nuit (vers 3 h du matin), alors qu’on croit n’avoir commis aucune erreur alimentaire au cours des heures précédentes…

     Autre précision : la néoglucogenèse nocturne, correspondant à une activité métabolique du foie augmentée, provoque un réveil très désagréable en pleine nuit, qui souvent, empêche de se rendormir avant quelques heures.

Le remède?

     Si l'on produit encore assez d'insuline, on peut stimuler le pancréas par un insulinosécréteur, ce que j'ai fait pendant des années. J'ai pris un ½ comprimé de glibenclamide (un antidiabétique oral stimulateur de la sécrétion d’insuline) vers 23 h avant d’aller dormir, ce qui m'a fait produire assez d'insuline endogène pour maintenir des glycémies à jeun parfaites, ainsi qu’un sommeil continu. Peut-être y a-t-il d'autres solutions qui pourraient être meilleures... Mais ça, c’est une autre histoire, dont je parlerai volontiers lorsqu’il s'agira du traitement du diabète par des médicaments, dont évidemment l'insuline.

• Le pancréas sécrète de l’insuline surtout en réponse à une augmentation de la glycémie.

• L’insuline rétablit une glycémie normale en augmentant le transport du glucose sanguin vers les cellules, principalement vers les cellules musculaires et adipeuses.

• L’insuline a plusieurs autres effets :

  • « stockage » de glucides, mais aussi de protéines et de lipides dans les tissus.

  • Parallèlement, « blocage » de la dégradation des protéines, des matières grasses et des glucides dans l’organisme.

• Une insulinémie élevée (par trop de glucose dans le sang) :

  • Freine le brûlage des graisses (pour la production d’énergie) ;

  • Favorise le stockage des nutriments ingérés, surtout sous forme de graisses (prise de poids).

• Les modes alimentaires pauvres en mauvais glucides (ceux dont l’indice et la charge glycémique sont hauts), et riches en bons lipides et en protéines:

  • Font baisser la glycémie de manière significative[25] chez les personnes diabétiques ou non ;

  • Font parallèlement baisser leurs taux d’insuline[26], tout au long d’une journée, y compris après les repas ; une légère baisse de l’insulinémie peut entraîner presque immédiatement un accroissement du brûlage des graisses[27].

  • Forment une condition essentielle favorisant le brûlage des graisses et limitant leur synthèse, ce qui a une répercussion sur le poids (qui diminue), mais aussi sur les taux sanguins de lipides et de cholestérol (qui s’améliorent).

   (A suivre).

     Luc Vangermeersch, 18 avril 2014

Bibliographie :

[1] http://fr.wikipedia.org/wiki/Insuline

[2] http://www.google.fr/imgres?imgurl=http%3A%2F%2Fus.123rf.com%2F450wm%2Fhfsimaging%2Fhfsimaging1206%2Fhfsimaging120600040%2F14192066-drawing-of-a-pancreatic-islet-of-langerhans-showing-the-alpha-beta-and-delta-hormone-producing-cells.jpg&imgrefurl=http%3A%2F%2Ffr.123rf.com%2Fprofile_hfsimaging&h=394&w=450&tbnid=z_Wl3t5cqY0c-M%3A&zoom=1&docid=uAQ9tvYfs-TBSM&ei=LAAzU4OGK4nX0QXTs4GIBQ&tbm=isch&iact=rc&dur=5827&page=4&start=59&ndsp=21&ved=0CLMCEK0DMEc

[3] http://bantingandbest.utoronto.ca/history/

[4] http://nl.wikipedia.org/wiki/Diabetes_mellitus#Juveniele_versus_ouderdomsdiabetes

[5] http://www.google.fr/url?sa=t&rct=j&q=&esrc=s&source=web&cd=2&ved=0CDUQFjAB&url=http%3A%2F%2Fwww.integrascol.fr%2Fdocuments%2FHistoire%2520Insuline.doc&ei=66EkU_32Ear20gWsloHoAQ&usg=AFQjCNEcZDr_7Kz-ZMcnrYSClXBpZIqF1w&bvm=bv.62922401,d.bGE

[6] http://www.diabetesfonds.nl/artikel/soorten-insuline

[7] http://www.google.fr/imgres?imgurl=http%3A%2F%2Fobnet.chez-alice.fr%2Fimages%2FHND2.gif&imgrefurl=http%3A%2F%2Fobnet.chez-alice.fr%2Fp0461.htm&h=284&w=430&tbnid=P0wfw9bBZ_uQtM%3A&zoom=1&docid=NxYpaoZij0UWWM&ei=PK01U7OyL-en0AXchoGgDQ&tbm=isch&iact=rc&dur=353&page=2&start=15&ndsp=21&ved=0CI4BEK0DMBI

[8] http://lyon-sud.univ-lyon1.fr/servlet/com.univ.collaboratif.utils.LectureFichiergw?ID_FICHIER=1320397715984

[9] http://lyon-sud.univ-lyon1.fr/servlet/com.univ.collaboratif.utils.LectureFichiergw?ID_FICHIER=1320397715984

[10] http://www.google.fr/imgres?imgurl=http%3A%2F%2Fsokanaa.com%2Fwp-content%2Fuploads%2F2013%2F05%2Fglycemie.png&imgrefurl=http%3A%2F%2Fsokanaa.com%2Fnous%2Fglycemie%2F&h=293&w=510&tbnid=0Ov7pYEpziZlQM%3A&zoom=1&docid=Oacnmcc6CrjSvM&ei=V7Q1U8KIB6i70QWt-4DADA&tbm=isch&iact=rc&dur=927&page=1&start=0&ndsp=13&ved=0CGcQrQMwBQ

[11] http://cbzinsou.pagesperso-orange.fr/CH-18.htm

[12] Médart J, Houlbert A, « Le nouveau régime IG diabète », Thierry Souccar Éditions, 2012, p 70

[13] http://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9gulation_de_la_glyc%C3%A9mie

[14] http://cbzinsou.pagesperso-orange.fr/CH-18.htm

[15] http://fr.wikipedia.org/wiki/Insuline#Mode_d.27action

[16] http://cbzinsou.pagesperso-orange.fr/CH-18.htm#_Toc143947291

[17] http://www.google.fr/imgres?imgurl=http%3A%2F%2Fwww.svt-biologie-premiere.bacdefrancais.net%2Fglycogenese.jpg&imgrefurl=http%3A%2F%2Fwww.svt-biologie-premiere.bacdefrancais.net%2Fregulation-glycemie.php&h=466&w=754&tbnid=wks_XLHvUV4cpM%3A&zoom=1&docid=23fcVwfQt022vM&ei=z7M2U_eeLIGX1AXX7IDIAg&tbm=isch&iact=rc&dur=2607&page=3&start=37&ndsp=21&ved=0COIBEK0DMCw

[18] Deshusses E F, Thèse, Université de Genève, 2000.

[19] http://fr.wikipedia.org/wiki/N%C3%A9oglucogen%C3%A8se

[20] http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_lactique

[21] http://monde.ccdmd.qc.ca/ressource/?demande=desc&id=54279

[22] http://fr.wikipedia.org/wiki/Corps_c%C3%A9toniques

[23] http://fr.wikipedia.org/wiki/C%C3%A9togen%C3%A8se

[24] http://fr.wikipedia.org/wiki/IGF-1

[25] Boden G, Sargrad K, Homko C, Mozzoli M, Stein T P: “Effect of Low-Carbohydrate Diet on Appetite, Blood Glucose Levels, and Insulin Resistance in Obese Patients with type 2 Diabetes”. Annals of Internal Medecine 142 (2005), 403-411.

[26] Volek JS, Sharman MJ, Love DM, Avery N G, Gomez A L, Scheet T P, et al.: “Body Composition and Hormonal Responses to a Carbohydrate-Restricted Diet”. Metabolism 51 (2002), 864-870.

[27] Jensen M D, Caruso M, Heiling V, Miles J M: “Insulin Regulation of Lipolysis in Nondiabetic and IDDM Subjects”. Diabetes 38 (1989), 1595-1601.

Cher lecteur,

Aujourd'hui, nous sablons le champagne, car cette page consacrée au diabète T2 a exactement un an.

J'en profite pour remercier tous mes fidèles lecteurs, ainsi que tous les autres qui ne font que survoler certains articles, où ils trouvent, je l'espère, l'information qu'ils cherchent.

J'ai bien l'intention de poursuivre ma tâche, vu le nombre d'encouragements que j'ai déjà eus. D'ailleurs, très bientôt, vous recevrez un nouveau numéro, le n°14, consacré à l'insuline.

Et maintenant, trinquons !  Tchin-tchin...

Ce 15 avril 2014

Luc Vangermeersch.

Faut-il consommer davantage de protéines pour perdre du poids ?

Manger hyperprotéiné ou simplement protéiné : quelle est la différence ?

     Au cours de l’article précédent, nous nous sommes fait une idée sur ce que sont et ce que nous apportent les protéines alimentaires. Maintenant, il est temps d’aborder quelques questions à la fois pratiques et importantes sur leur consommation, surtout si l’on désire perdre du poids. En effet, on est alors en droit de se demander quelles sont les protéines alimentaires qu’il faut privilégier et en quelles quantités il faut les consommer ?

     Qu’arrive-t-il si on en prend trop peu, ou encore, si on en ingère plus qu’il ne faut, comme le font certains sportifs pour acquérir « du muscle », ou lors d’un régime amaigrissant de type « hyperprotéiné » ?  Est-ce bien bon pour la santé lorsqu’on décide de dépasser les 25 voire 30 % de l’apport calorique total en protéines ? Cet apport excédentaire en protéines fait-il bien maigrir ? Si oui, n’est-il pas dangereux ? Quel est l’apport protidique idéal ? Sous quelle forme faut-il prendre ses protéines : viande, poisson, œufs, produits laitiers, végétaux ?...

     Toutes ces questions méritent bien-sûr des réponses claires et précises, et en concordance avec les données scientifiques les plus récentes, publiées dans des revues médicales sérieuses, renommées et donc, supposées indépendantes. C’est ce que nous tentons de faire dans chacun des articles que nous proposons aux lecteurs intéressés, en les documentant le mieux possible.

     Lors des pages précédentes, nous avons tenté de montrer clairement que tenter un régime amaigrissant n’est pas une mince affaire, et qu’il vaut mieux y aller doucement. Perdre du poids de manière pérenne et le garder par après ne se fait pas en quelques semaines ou mois, mais sur des années, voire pendant sa vie entière. Nous avons bien insisté sur la nécessité de diminuer la quantité de glucides (surtout les mauvais sucres, y compris les céréales et les féculents de toutes sortes) et sur l’inutilité d’éviter les graisses (surtout les bonnes graisses comme l’huile d’olive et les omégas 3). Qu’en est-il des protéines ?

     Dans sa forme grave, c’est d’abord la malnutrition protéinocalorique, encore trop souvent mortelle, qui touche des millions d’enfants en Afrique. On appelle cela le kwashiorkor. Cette maladie survient quelques mois après un sevrage brutal du lait maternel idéalement riche en protéines (1 g/100 ml), car après, l'alimentation des jeunes enfants est essentiellement constituée de bouillie de céréales comme le manioc, le mil, le maïs ou le riz. Ces repas sont insuffisamment riches en protéine, surtout par rapport aux besoins importants de l'enfant à cet âge [1].

Figure 1  Un enfant avec signes de kwashiorkor et de marasme. L'abdomen ballonné et les œdèmes des pieds sont caractéristiques.

     Dans les pays industrialisés, on peut observer la malnutrition protéinocalorique chez des sujets âgés, surtout chez ceux qui sont seuls ou isolés, ainsi que chez toutes les personnes qui s’alimentent au-dessous du niveau exigé (pour une cause socio-économique ou psycho-sociale, alcoolisme, anorexie, cancer, SIDA, ou autre maladie). Cela peut se manifester par de l’anémie, une sécheresse de la peau, de la dermatose, un amaigrissement progressif, une diminution de la masse musculaire (fonte musculaire) et osseuse  (décalcification), une diminution de la tolérance au glucose, un affaiblissement du système immunitaire avec une tendance plus prononcée aux infections, des troubles de la cicatrisation, et parfois des œdèmes ^{[2], [3]}. Ceux-ci sont dus à l’hypoprotéinémie (baisse du taux de protéines, notamment d’albumine dans le sang), provoquant une diminution de la pression osmotique du sérum de sorte que l’eau s’échappe du circuit circulatoire. De plus, cette malnutrition protéinique peut être accompagnée des troubles hormonaux et neurologiques (ex. : irritabilité, aménorrhée, frigidité, impuissance)[4].

     Incontestablement oui ! C’est la raison pour laquelle beaucoup de sportifs ingèrent énormément de protéines. Elles augmentent la masse musculaire ou empêchent sa fonte en cas d’entraînement intensif ou lors d’un régime hypocalorique. Lors de l’article précédent, nous avons vu que les protéines, composées d’acides aminés, sont les « briques du corps » qui composent non seulement nos différents tissus et organes, mais aussi nos muscles. Pour faire de la musculation et du sport, les besoins journaliers en protéines augmentent car l’activité musculaire plus intense augmente son catabolisme, c.-à-d. la dégradation du tissu musculaire aux cours des efforts afin de fournir de l'énergie [5]. En augmentant l’apport protéinique, on contribue à l’anabolisme c.à d. la synthèse protéinique [6].

     On désigne généralement par ce terme un régime amaigrissant fondé sur l'absorption de protéines aussi pures que possibles. Ce sont souvent des compléments alimentaires à base d’acides aminés ou des poudres hyperprotéinées spéciales remplaçant les repas dans le cadre de ce régime. Il consiste à diminuer drastiquement l’apport en calories sous forme de glucides et de lipides tout en empêchant la fonte musculaire par un apport excédentaire en protéines. Il peut être indiqué pour une durée très courte chez certains patients ayant besoin de maigrir rapidement en vue d’une intervention chirurgicale ou pour d’autres raisons de santé urgentes. La perte de poids est généralement spectaculaire (jusqu'à 12 kilos par mois). C'est un régime fortement hypocalorique, donc à risque [7]. Parmi les inconvénients on peut en effet noter : un effet yo-yo pratiquement inévitable, des carences [8] et divers risques sans suivi médical [9]. Les carences doivent être prévenues par des compléments alimentaires adaptés et notamment des vitamines et minéraux, du potassium, du magnésium et du calcium en n’oubliant pas l’eau à raison de 1,5 à 2 litres par jour. Le régime étant très faible en lipides, on recommande en général l'ajout d'oméga 3 risquant de manquer rapidement à l'organisme.

     Ce genre de régime est tout à fait contre-indiqué dans la grande majorité des cas et certainement dans le contexte de notre propos qui consiste à aider des personnes en surpoids ou obèses et souffrant de diabète de type 2 à maigrir durablement. Nous avons insisté maintes fois sur l’importance d’une perte de poids graduelle. Il est hors de question qu’un régime hyperprotéiné soit recommandé sans suivi médical très strict.

     La réponse est oui: les protéines alimentaires ont un effet rassasiant. L’équipe de Gilles Mithieux, de l’Unité INSERM 855 « Nutrition et cerveau » à Lyon, est parvenue à expliquer les mécanismes biologiques responsables de cette propriété [10]. La sensation de satiété dure plus longtemps après un repas riche en protéines (viande, poisson, œufs, légumineuses). La satiété est l'état de "non-faim" entre les repas. Ainsi les protéines prolongent le fait ne pas avoir faim entre deux repas [11].

     Quand l'intestin ingère des protéines, il les fractionne sous forme de morceaux, des oligopeptides, c.-à-d. des acides aminés. Ceux-ci sont ensuite libérés dans la veine porte, la voie sanguine qui relie l'intestin au foie. L'information est transmise à l'hypothalamus, une région du cerveau qui régule l'appétit. Dans un premier temps, les oligopeptides agissent sur des récepteurs µ-opioïdes, (présents dans le système nerveux de la veine porte, à la sortie de l’intestin) qui envoient un message par la voie du nerf vague et par la voie spinale vers les zones du cerveau spécialisées dans la réception de ces messages. Dans un second temps, le cerveau envoie un message-retour qui déclenche la néoglucogenèse par l’intestin. Cette dernière initie alors l’envoi du message "coupe-faim" dans les zones du cerveau contrôlant la prise alimentaire, comme l’hypothalamus.

Fig. 2 : Image publiée après permission de l’Inserm

     A noter que les récepteurs µ-opioïdes existent aussi au niveau du cerveau et sont connus pour leur rôle dans le système nerveux du plaisir et impliqués notamment dans les effets antidouleurs de la morphine.

     Il y a une différence fondamentale entre l’apport protéinique très excédentaire d’un régime hyperprotéiné, et celui bien plus modéré du mode alimentaire physiologique que nous proposons dans le but de perdre du poids durablement afin de rester en bonne santé.

      Ceux qui suivent un régime hyperprotéiné sont soumis à des « doses » de  protéines pratiquement pures et donc assimilables très rapidement allant de 1,5 g/kg de poids corporel par jour chez le sportif moyen, jusqu’à 3 g/kg de poids corporel (ou plus) pour ceux qui pratiquent le body building intensif [12]. Cela correspond à l’ingestion de 450 à 900 g de viande chez un individu d’une taille de 1,75 m, pesant 75 kg (pour un index de masse corporelle de 25). Tenant compte de la surcharge importante qu’une telle ingestion représente pour le métabolisme du foie et du rein, ceci n’est médicalement pas défendable ni à long ni même à court terme. D’autant plus que pour gonfler encore davantage leurs muscles déjà hors proportion, beaucoup de ces pratiquants de body building se piquent aussi aux hormones anabolisantes, également très délétères à la santé (p.ex. le risque augmenté d’un cancer de la prostate à un âge encore jeune).

     En réalité, le besoin en protéines alimentaires normal et physiologique chez un adulte sédentaire (ANC = Apport Nutritionnel Conseillé) fluctue aux alentours de 0,8 g/kg de poids[13]^{, [14]}. Ceci est un apport minimum et non idéal en soi. Cela représente en moyenne 9 à 12 % de l'apport calorique total.

     Il faut savoir que la plupart des aliments riches en protéines contiennent à peu près un quart de leur poids en protéines. C’est le cas du poulet cuit, de la viande de bœuf, des fromages à pâte cuite et des légumineuses. Les fruits à coques en contiennent un peu moins (noix 15 %, noisettes 15 %, amandes 20 %). Le tofu contient 12,5 % de protéines; le poisson 20-30% ; le lait de vache 30-35 % et un œuf 10-12 %.

     Bien sûr, ces besoins vont varier en fonction de l’âge, du sexe, de la taille, du poids, de l’activité physique, d’une grossesse, d’une maladie (p.ex. une inflammation), d’une thérapie (p.ex. une chimiothérapie), etc…

     Les personnes âgées en particulier ont un besoin accru en protéines (1-1,2 g/kg/jour chez un individu sédentaire = 12-14% de l’apport calorique total), car leur appétit a tendance à diminuer, leur métabolisme protéinique devient plus catabolique et est accompagné d’une fonte musculaire. Il convient donc de veiller à ce que leur apport protéinique soit suffisant.

     Lorsque, pour une raison quelconque, l’on désire perdre du poids, ce ne sera jamais au détriment de l’apport en protéines, au contraire, il est alors recommandé de veiller à avoir un apport supérieur à l’ANC [15]. L’adaptation alimentaire dans le but de perdre du poids et d’améliorer le contrôle de la glycémie consiste habituellement à augmenter l’apport calorique total en protéines de 10% environ [16].

     Dans le tableau [17] ci-dessous, nous présentons un exemple de fourchettes d’un apport protéinique normal ou augmenté en fonction d’un besoin accru, comme p.ex. lors de l’instauration d’un mode alimentaire pauvre en glucides (hypoglucidique) dans le but de perdre du poids. L’apport protéinique varie ici en fonction de la taille et du sexe. Vous déterminerez ainsi votre propre besoin en protéines :

     Ce tableau, publié en 2010 par trois professeurs de médecine, les docteurs Éric Westman, Stephen Phinney et Jeff Volek dans leur livre « New Atkins for a New You » et traduit en Français un an plus tard sous le titre de : « Le Nouveau Régime Atkins », est proposé dans un régime alimentaire hypoglucidique que les auteurs qualifient eux-mêmes de “modérément protéiné”.

     Cependant, les chiffres maximums des fourchettes de la consommation protéinique recommandée vont même légèrement au-delà de l’apport calorique total de 30%, ce qui devient relativement élevé. Il est difficilement acceptable de qualifier cela de “modérément protéiné”.

     Si l’on désire utiliser ce tableau, mon conseil est donc de rester dans la bonne moyenne de cette fourchette, c.-à-d. d’apporter environ 25% de l’apport calorique total sous la forme de protéines. Pour un homme d’une taille de 1,65 m, cela équivaut ici à un apport de 122 g de protéines par jour, avec une consommation moyenne d’aliments protéiniques de 480 g/jour (toutes sources alimentaires contenant des protéines confondues).

     Cette mesure vaut tout particulièrement pour les personnes, diabétiques ou non, atteintes d’une insuffisance rénale et/ou d’une insuffisance hépatique. A ces personnes, nous conseillons même un apport protéinique bien plus restreint. Par contre, les individus en bonne santé qui ont un boulot très physique ou qui pratiquent un sport intensif pendant plusieurs heures par jour, peuvent, sans conséquences majeures, augmenter leur ration de protéines jusqu’à 30 % du besoin calorique total.

     Conclusion : il existe aujourd’hui un nombre de preuves qu’en mangeant un peu plus de protéines que ce qui est recommandé par les autorités sanitaires, on peut perdre du poids et surtout des graisses corporelles. Les protéines agiraient en augmentant la thermogenèse, c’est-à-dire le nombre de calories brûlées par l’organisme même sans faire d’exercice, et en diminuant l’appétit (voir ci-dessus), ce qui fait qu’avec ce mode alimentaire, on consomme moins d’énergie et on en élimine plus [18]. Les protéines sont vraiment les championnes de la thermogenèse puisque 18 à 25 % des calories qu’elles apportent sont brûlées au cours des 4 à 8 heures qui suivent un repas [19]. Dans un article récent, il a été estimé qu’en passant d’un régime à 2000 calories par jour (kcal) avec 15% de protéines à un régime plus riche en protéines, on perd 23 calories par jour. Ce chiffre peut paraître faible mais à la longue, et combiné à un programme d’exercices physiques, il entraîne des différences significatives [20].

     Pour résumer: en prenant davantage de protéines au cours d’une diète basse en calories, maigrir deviendra plus facile et plus rapide que si l’on se cantonne dans une alimentation pauvre en protéines, mais ce n’est nullement obligatoire. On maigrira aussi bien, quoique nettement plus lentement en limitant l’apport protidique à 15 %.

     En réalité, il n’existe pas de preuves strictes chez l'homme qu’une alimentation riche en protéines (de 20 à 29% des calories) soit néfaste pour les reins chez une personne en bonne santé, lorsqu'elle s'accompagne d’un apport suffisant en eau et en végétaux [21]^{, [22], [23]}. Cependant, des études effectuées chez des animaux soumis à des régimes hyperprotéinés, ont montré un risque nettement accru concernant les maladies du cœur et du rein, des cancers et des affections de la prostate [24].

     Pour les humains aussi un excès de protéines alimentaires s’avère malsain, surtout la viande. Par exemple, une étude démontre que les personnes qui mangent de la viande chaque jour, ont un risque multiplié par quatre de contracter une crise cardiaque, comparé à ceux qui ne mangent que la moitié de cette quantité de viande [25]. Une autre étude montre que les femmes qui mangent de la viande tous les jours, doublent leur risque de cancer du sein par rapport à celles qui mangent de la viande moins de trois fois par semaine [26]. Selon encore une autre étude, il apparaît que les femmes qui mangent chaque jour de la viande de bœuf, de porc, ou d’agneau, courent un risque multiplié par deux et demi d’évoluer vers un cancer du côlon, comparé aux femmes qui mangent de la viande moins d’une fois par mois [27]. Parmi les viandes, c’est surtout la viande rouge qui, non seulement est davantage génératrice de cancers, mais également augmente le risque de diabète de type 2 [28]. Encore une fois, il est recommandé que les diabétiques et les personnes qui souffrent de problèmes rénaux doivent faire preuve de prudence et prendre conseil chez leur médecin traitant [29].

     On accuse souvent les régimes riches en protéines de favoriser l’ostéoporose [30]. Ce risque est essentiellement lié à la consommation de protéines d’origine animale, pas à celles d’origine végétale. Il s’explique par le fait que les protéines animales augmentent l’acidité de l’organisme, qui répond en puisant dans le calcium osseux. Mais on peut se mettre à l’abri d’une telle acidose en augmentant fortement sa consommation de fruits et de légumes.

     Les protéines alimentaires sont classiquement divisées en protéines animales (viande, poisson, produits laitiers et œufs) et en protéines végétales (céréales et légumineuses). La richesse en protéines des aliments varie considérablement (pain 2,7 % ; viandes 18 % en moyenne ; fromage et légumes secs ou légumineuses : environ 25 %, exprimée en pourcentage du poids total de l’aliment).
 

Fig. 3 : Un large choix de protéines alimentaires [32]

     La qualité de la protéine est également importante à considérer. Classiquement les protéines végétales sont de qualité inférieure aux protéines animales en raison d’une digestibilité plus basse et d’un moindre contenu en acides aminés essentiels, en particulier la lysine et les acides aminés soufrés. La densité protéinique basse et la faible qualité des protéines végétales expliquent très largement l’extrême fréquence des malnutritions protéiniques dans les pays en voie de développement en particulier chez l’enfant, très sensible à des apports insuffisants en acides aminés essentiels.

     Il est cependant tout à fait possible d’obtenir un apport en acides aminés essentiels suffisant avec des protéines végétales en prenant simplement soin de combiner des protéines dont l’acide aminé limitant (= l’acide aminé essentiel dont un aliment est carencé) n’est pas le même. Par exemple : en combinant des protéines de céréales pauvre en lysine mais normalement riche en acides aminés soufrés (cystéine, méthionine) avec des protéines de légumineuses pauvres en acides aminés soufrés mais normalement riches en lysine, on essaie d’éviter l’effet limitant. Cette « tactique » est volontiers adoptée dans les régimes végétariens [33].

     Quant aux végétaliens, leur alimentation doit obligatoirement comporter cette combinaison de céréales et de légumineuses pour ne pas générer une carence en acides aminés essentiels et donc en protéines [34]. Et même dans ce cas, l’apport protéinique peut être insuffisant car même s’ils sont présents, certains acides aminés ne le sont pas en quantité suffisante. Or, si un seul acide aminé essentiel n’est apporté qu’à 30% des besoins organiques, non seulement l’organisme va souffrir de carence pour cet acide aminé en particulier, mais en plus, il ne va utiliser les autres acides aminés qu’au prorata du plus manquant. Les besoins de l’organisme en protéines ne seront assurés qu’à 30%. C’est la loi du minimum[35]. Il faut ajouter à cela que les végétaliens purs et durs non seulement courent un risque de carence en protéines, mais aussi en vitamine B₁₂  [36]^, [37], en zinc [38], en vitamine D [39], en calcium [40]^, [41], en acides gras oméga-3 à longue chaîne (EPA et DHA) [42]^, [43], en créatine (un dérivé d’acide aminé nécessaire à la contraction musculaire) [44], mais encore en carnitine[45] et en carnosine[46]. Une supplémentation de ces éléments par des compléments alimentaires leur est donc conseillée.

     A l’heure où il faut 16 kg de céréales et 15 000 litres d’eau pour produire 1 kg de viande de bœuf [47], il est temps que notre monde de surconsommation alimentaire change ses habitudes : le modèle occidental du "steak-frites" ne pourra pas être généralisé à la planète. Mais cela ne veut pas dire pour autant qu’il faille éliminer les viandes entièrement de la consommation. On peut très bien ne consommer un steak de bœuf qu’en certaines (rares) occasions festives, ne manger les autres viandes que deux ou trois fois par semaine, du poisson et les autres produits de la mer de la même manière, et le(s) jour(s) restant(s) se convertir en parfait végétarien (les œufs et les dérivés du soja sont également une excellente source de bonnes protéines). Varier les sources alimentaires est un maître-mot !

     Tant les insulinodépendants que les non insulinodépendants ont intérêt à manger peu de glucides à IG haut (IG, index glycémique); lire “Vaincre le diabète T2 (9): L’index glycémique”; et à diminuer leur CG (= charge glycémique); lire “Vaincre le diabète T2 (10): Les bons, les mauvais, et les très mauvais sucres”. Ils peuvent remplacer le manque d’apport calorique en glucides par plus de bonnes graisses et plus de protéines d’origine variée.

     Pour ce qui est des bonnes graisses, nous avons préconisé d’augmenter surtout les acides gras monoinsaturés et les omégas 3 tels que l’huile d’olive, l’huile de lin, l’huile de colza, les graines de Chia, les fruits à coque oléagineux, les poissons gras, etc… Lire : “Vaincre le diabète T2 (11) : Toutes les graisses sont-elles mauvaises” ?

     En ce qui concerne les protéines, elles peuvent être augmentées modérément, bien que ce ne soit pas obligatoire (de préférence pas au-delà de 25% de l’apport calorique total), et seulement en cas d’absence d’insuffisance rénale ou hépatique. On choisira de préférence une alternance des sources protidiques, tant animales que végétales. On limitera cependant les viandes rouges le plus possible. Bien qu’on n’ait pas vraiment établi les effets d’une alimentation plus riche en protéines sur la fonction rénale et sur la progression d’une néphropathie diabétique [48], en cas de diabète grave présentant de la protéinurie et où tous les marqueurs biologiques de la fonction rénale sont au rouge, le consensus général recommande de diminuer de manière conséquente la part des protéines.

      (A suivre).

Luc Vangermeersch, le 24 février 2014

Bibliographie :

L’essentiel sur les protéines alimentaires

Les protéines sont la base même de la vie.

     Suite aux articles précédents consacrés aux glucides et aux lipides, nous abordons à présent les principaux aspects métaboliques et nutritionnels des protéines, qui forment le troisième grand groupe de macronutriments. Leur importance dans une alimentation saine est tout aussi grande que celle des glucides et des lipides. C’est également un domaine tellement vaste, que nous nous limitons bien sûr à l’essentiel de ce qu’il faut savoir à leur propos pour bien comprendre leur rôle dans l’alimentation. Ce qui suit est le résumé de ce que j'ai pu glaner d'important dans la littérature internationale:

   Les protéines, c’est quoi ?

     Une protéine[1] est une macromolécule biologique composée d’une ou plusieurs chaînes d'acides aminés liés entre eux par des liaisons chimiques. En général, on parle de protéine lorsque la chaîne contient au moins 50 acides aminés, et de peptide pour des assemblages de plus petite taille.

     Les acides aminés (ou aminoacides)[2] sont une classe de composés chimiques possédant deux groupes fonctionnels : à la fois un groupe carboxyle –COOH et un groupe amine –NH2. En fonction des conditions physiques, ce groupe  –COOH peut délivrer un proton (H⁺) au groupe –NH₂ , de sorte que nous obtenons alors -COO^- et -NH₃⁺ , et l'ensemble de la molécule reste alors neutre. Dans la nature, la plupart des acides aminés sont des acides dits alpha-aminés et notre corps aussi ne contient que des acides α-aminés. Pour la simplicité, on parle des acides aminés tout court pour désigner ce qu’on devrait appeler les acides alpha-aminés. Mais il existe aussi des acides β-, γ- et ω-aminés.

     De tout ceci, nous pouvons déduire la structure générale d’un acide aminé : H2N–CHR–COOH, où R (le radical) représente la chaîne latérale, qui identifie l'acide (α-) aminé.

Structure générale d'un acide aminé, l’élément de base des protéines.

(C = symbole chimique de l’atome de carbone ; H = hydrogène ; O = oxygène ; N = azote)

     Le radical est la partie de l'acide aminé qui va lui conférer les propriétés qui vont le distinguer des autres.

Quelques exemples :

Glycine [3]:

La glycine (également appelé glycocolle)[4] est l’acide aminé le plus simple : son radical est composé d’un seul atome d’hydrogène (H).

Tryptophane [5]

Le radical peut également être composé d’une vingtaine d’atomes. C’est le cas du tryptophane, le plus grand des acides aminés.

     Les protéines de notre organisme sont constituées de 20 acides aminés de forme stéréo-isomérique « L ». Pour bien comprendre ce qu’est la stéréo-isomérie, prenons l’exemple de l’alanine[6]. On a deux possibilités :

Alanine:

A gauche, le groupement amine est à gauche : c'est la L-alanine.
A droite, le groupement amine est à droite : c'est la D- ou R-alanine.

(Haut: formule développée plane; bas: représentation en 3D )

     Les acides aminés sont des molécules essentielles pour la synthèse protidique de tous les êtres vivants. Dans le cadre de cette synthèse, ils sont tous de type L, car les acides aminés de type D ou R sont dans l'immense majorité des cas fatals pour cette synthèse.

     Parmi les 20 acides aminés présents chez les humains, 9 ne peuvent pas être synthétisés par notre propre métabolisme, ce qui implique qu’ils doivent être apportés par l’alimentation : ils sont définis comme « essentiels ». Ce sont l’histidine (His), l’isoleucine (Ile), la leucine (Leu), la lysine (Lys), la méthionine (Met), la phénylalanine (Phe), la thréonine (Thr), le tryptophane (Trp) et la valine (Val).

     Deux autres acides aminés, notamment la cysteine (Cys) et la tyrosine (Tyr) peuvent devenir "conditionnellement essentiels". Normalement ils sont synthétisés au départ de la méthionine et de la phénylalanine, mais ceci échoue en cas de synthèse insuffisante par le foie (chez le prématuré et en cas d’insuffisance hépatique importante) [7].

     Notre organisme est capable de synthétiser les 9 autres acides aminés nécessaires à la biosynthèse des protéines, au départ de nos cycles métaboliques. Ce sont l’alanine (Ala), l’arginine (Arg), l’asparagine (Asn), l’aspartate (Asp), le glutamate (Glu), la glutamine (Gln), la glycine (Gly), la proline (Pro) et la sérine (Ser).

     Grâce aux 20 acides aminés présents dans notre corps, celui-ci peut synthétiser jusqu’à 100.000 protéines différentes[8]. Certaines, comme l’insuline, ne contiennent que quelques dizaines d’acides aminés (51 exactement). D’autres, telles que les protéines motrices permettant au muscles de se contracter, sont gigantesques (ex. : la myosine [9] qui contient 5700 acides aminés, et la titine[10], avec ses 30.000 acides aminés, est la plus grande protéine connue chez l'être humain).

Les deux chaines de l'insuline humaine [11] , reliées par des ponts disulfures (-S-S-).

(Images libres de royalties)

La synthèse des protéines [12]

     La synthèse des protéines se fait par un processus selon lequel une cellule assemble une chaîne protidique en combinant des acides aminés isolés présents dans son cytoplasme, guidé par l'information contenue dans l'ADN (acide désoxyribonucléique). L’ADN se trouve dans le noyau de la cellule (gènes alignés dans les chromosomes) et contient le code qui détermine comment une protéine est formée. Cela se déroule en deux étapes au moins : dans une première phase, appelée « transcription », le code du gène-ADN est littéralement transcrit sur un brin d’ARNm (ou acide ribonucléique messager [13]). Ce « messager » peut subir une modification post-transcriptionnelle, dont l’épissage [14] (en anglais: RNA-processing [15]) et passe alors par un pore de la membrane nucléaire vers le cytoplasme, où a lieu la deuxième phase, que l’on nomme la «traduction» de l'ARNm en une protéine [16].

     Au cours de la « traduction », le brin d’ARNm est couplé à un ribosome [17]. Le ribosome est un complexe de protéines et de chaînes d'ARN qui joue un rôle très important dans l'élaboration des protéines. On trouve les ribosomes dans le cytoplasme de la cellule, près de la membrane nucléaire. Les ribosomes peuvent lire l’information contenue dans l’ARNm et la traduisent en une séquence déterminée d’acides aminés formant une protéine, selon un code génétique en grande partie semblable pour tous les organismes.

     Lorsqu’une chaîne d’ARNm (ARN-messager) sort du noyau et arrive à proximité des ribosomes, les bases nucléiques [18] qui composent cette chaîne sont lues par codon [20] de trois bases. Les bases nucléiques (= bases azotées ou nucléobases) sont des composantes des nucléotides [19] qui forment l'ADN et l'ARN.

Schéma général montrant la différence entre nucléoside et nucléotide

L’ARN et l’’ADN comparés, montrant les nucléotides composés d’un ou plusieurs groupes phosphate, d’un sucre (ribose ou désoxyribose) et d’une base nucléique (ou base azotée)[21].

     Cette « traduction » se fait comme suit: les trois bases nucléiques d’un brin d’ARNm (cytosine[22], guanine[23], adénine[24] ou uracile[25], qui ensemble forment un codon) sont traduits en un seul acide aminé de la chaîne protidique. Ex.: A (Adénine) - U (Uracile) - G (Guanine) traduisent la methionine.Les trois nucléotides suivants (codon suivant) déterminent l’acide aminé suivant de la chaîne (ex.: C (Cytosine) - G (Guanine) - U (Uracile) traduisent l'arginine), et ainsi de suite.

     Ainsi se construit une chaîne protidique qui se compose d’acides aminés dont la séquence se trouve codée dans l’ARN. Une chaîne d’ARNm peut être lue par plusieurs ribosomes à la fois et ainsi construire plusieurs exemplaires de la protéine en même temps.

     La protéine finit par arriver dans le cytoplasme. Au cours de sa formation, la chaîne protidique se replie d’emblée sur elle-même et atteint sa structure tridimensionnelle, qui est déterminée par la séquence des acides aminés (voir ci-dessous).

     Après la “traduction”, certaines modifications peuvent éventuellement être apportées à la protéine: c’est ce qu’on appelle la modification post-traductionnelle[27].

Procédé général :

Représentation schématique de la synthèse et de la maturation d'un ARN messager dans une cellule eucaryote[28].

   La structure des protéines

     L'ordre selon lequel les acides aminés s'enchaînent détermine la sorte de protéine (ex.: glycine-isoleucine-valine-glutamate-…). Comme le nombre de combinaisons possibles entre les 20 acides aminés est innombrable, il n’est pas étonnant que notre corps contienne tant de sortes différentes de protéines. L’ordre d’enchaînement spécifique d’une protéine est codé par un des gènes contenu dans le génome (l'ensemble du matériel génétique d'un individu) et constitue la structure primaire[29], [30] de la protéine, c. à d. l'exacte composition chimique et la séquence de ses sous-unités monomériques, c.à d. de ses acides aminés (cf. par exemple l’insuline représentée ci-dessus).

     Grâce aux forces classiques de la physique, telles que p.ex. les diverses charges électriques que les ions positifs ou négatifs des acides aminés de la protéine peuvent présenter, naissent toutes sortes de forces d’attraction ou de répulsion sur certains points de la chaîne, de sorte que la protéine peut prendre une forme différente et peut s’enrouler ou se replier sur elle-même pour former des structures secondaires[31], [32], [33], par exemple sous la forme d’une spirale (appelée hélice-α), ou d’une chaîne en accordéon (les feuillets-β). Ces spirales et ces feuillets maintiennent leur forme dans l’espace grâce à notamment des liaisons hydrogènes[34] entre les atomes de carbone et d'azote de deux liaisons peptidiques voisines.

     Puis, les différentes structures secondaires sont agencées les unes par rapport aux autres pour former la structure tertiaire[35]. En effet, les hélices-α et les feuillets-β formant la structure secondaire, peuvent à leur tour adopter une forme spatiale particulière, qui souvent ressemblera à une pelote de fil.

     Dans la structure tertiaire, les ponts hydrogènes, mais aussi les ponts disulfures jouent un grand rôle. Les ponts disulfures sont des liaisons survenant entre atomes de soufre (S) appartenant à des fragments de cystéine qui, dans une chaîne protidique, sont parfois assez éloignés les uns des autres. (cf. la formule de l’insuline représentée ci-dessus).

     La structure tertiaire d'une protéine correspond donc au repliement sur elle-même de la chaîne polypeptidique dans l'espace. On parle plus couramment de structure tridimensionnelle.

Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962.[36]

     La structure tridimensionnelle d'une protéine est intimement liée à sa fonction: lorsque cette structure est cassée par l'emploi d'agents dénaturants, la protéine perd sa fonction: elle est dénaturée.

      Dans le cas de protéines formées par l'agencement de plusieurs chaînes ou sous-unités, la structure quaternaire[37] décrit la position spatiale relative de ces sous-unités les unes par rapport aux autres.

A droite : la structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ.

Énormément de protéines (comme p.ex. les enzymes) possèdent une structure semblable.

   Les multiples fonctions des protéines [38]

     Les protéines remplissent des fonctions très diverses au sein de la cellule et de l'organisme[39]. On distingue généralement les fonctions cellulaires qui définissent le rôle de la protéine dans la cellule même, et les fonctions biochimiques, définissant l'activité des protéines au niveau moléculaire.

   Fonctions cellulaires :

• les protéines de structure permettent aux cellules et aux tissus de maintenir leur forme, leur résistance aux contraintes physiques et leur organisation dans l'espace; elles constituent le «cytosquelette». Le collagène, un tissu conjonctif, est l’exemple type d’une protéine de structure.

• les protéines de transport assurent le transfert des différentes molécules dans et en dehors des cellules. Ex : l'hémoglobine pour le transport de l’oxygène (O2), la transferrine pour le transport du fer (2 ions Fe3+), les lipoprotéines pour le transport notamment du cholestérol. Un autre type de transport est assuré par les canaux ioniques qui sont des structures protidiques. Ils permettent le transport d'ions à travers la membrane cellulaire, qui leur est autrement imperméable.

• les protéines régulatrices modulent l'activité d’autres protéines ou contrôlent l'expression des gènes.

• les protéines de signalisation captent les signaux extérieurs, et assurent leur transmission dans la cellule ou l'organisme; il en existe plusieurs sortes :

• les protéines hormonales, telles que p.ex. l’insuline, la prolactine et d’autres encore, contribuent à coordonner les activités d'un organisme en agissant comme des signaux entre les cellules;

• certains neurotransmetteurs, tels que les monoamines qui sont synthétisées à partir d'un acide aminé : p.ex. la sérotonine (5-HT ou 5-hydroxytryptamine) est dérivée du tryptophane[40].

• les protéines réceptrices détectent les molécules messagères et les autres signaux pour que la cellule agisse en conséquence :

• les protéines sensorielles détectent les signaux environnementaux (ex. : lumière) et répondent en émettant une information spécifique à la cellule;

• les récepteurs d'hormone détectent les hormones et envoient des signaux à la cellule pour qu'elle agisse d’une certaine façon (ex. : l'insuline est une hormone qui, lorsqu'elle se trouve captée sur le récepteur de la paroi cellulaire, signale à la cellule d'absorber et d'utiliser le glucose; ce récepteur particulier s’appelle un récepteur d’insuline).

• les protéines motrices ou contractiles permettent aux cellules de se mouvoir ou se déformer (ex. : l'actine et la myosine permettent au muscle de se contracter; d’autres complexes protidiques contractiles rendent possible la mitose ou division cellulaire; certaines protéines motrices sont constitutives des flagelles de locomotion des spermatozoïdes et de certaines bactéries).

• les protéines de défense, qui protègent la cellule contre notamment les virus, sont des immunoglobulines qui permettent de reconnaître le soi du non-soi; elles sont souvent appelées anticorps. On estime à plusieurs milliards le nombre d'immunoglobulines différentes, chacune synthétisée par une cellule différente (clone), appelée lymphocyte B. Les lymfocytes-B sont une sorte de globules blancs qui jouent un rôle important dans l'immunité par, notamment, la formation des anticorps. Au cours d’une infection ou de la vaccination, un lymphocyte B reconnaît l'antigène introduit et se multiplie par mitose ( = division cellulaire), multipliant ainsi le nombre de sites de fabrication d'anticorps.

• les protéines de stockage, qui permettent la mise en réserve d'acides aminés pour pouvoir créer d'autres protéines ;

   Fonctions biochimiques :

     Certaines protéines sont des catalyseurs de réactions chimiques : elles permettent à des réactions chimiques de se dérouler rapidement dans les conditions de température et de pression conformes à la vie. Ces protéines sont alors appelées enzymes[41]. Par exemple, la pepsine [42], sécrétée par l’estomac, dégrade les protéines du bol alimentaire. Autre exemple, la dégradation du glucose [43] en vue d'extraire l'énergie contenue dans cette molécule, se fait par l'action combinée d'une dizaine d'enzymes dans une voie métabolique appelée glycolyse [44]. Un morceau de sucre laissé sur une table a une probabilité infinitésimale de se décomposer en pyruvate, puis en gaz carbonique et eau (par le cycle de l’acide citrique ou cycle de Krebs [45]). On peut cependant accélérer cette réaction en chauffant fortement le sucre. Mais soumis à l'action des enzymes glycolytiques, cette réaction ne prend que quelques secondes dans les conditions physiologiques du corps humain (37°C pour une pression de 1 atmosphère).

     Les maladies métaboliques surviennent lorsque l'une des enzymes d'une voie métabolique est mutée et possède une fonctionnalité différente de la normale.

   Besoin quotidien en protéines alimentaires

     Les protéines alimentaires fournissent les acides aminés nécessaires à l'organisme. Chaque jour, un peu plus de 250 à 300g de la masse protidique est renouvelée (dont 200g qui proviennent directement du recyclage des acides aminés issus de la protéolyse). Ceci implique la nécessité d’un apport alimentaire de 50 à 100 mg de protéines par jour seulement (plus ou moins en fonction de différents critères; nous en reparlerons dans les articles suivants).

   La digestion des protéines alimentaires [46]

     Les protéines alimentaires sont digérées au niveau de l'estomac et de l'intestin grêle par des enzymes spécifiques: principalement la pepsine (sécrétée dans l’estomac) et la trypsine (dans l’intestin grêle, mais sécrétée par le pancréas), et encore d'autres endo- et exopeptidases. Les acides aminés libres et les oligopeptides issus de la digestion sont absorbés et transportés par le sang jusqu'aux organes et tissus de l'organisme. Les cellules utilisent les acides aminés pour la synthèse des protéines de l'organisme. La structure des protéines synthétisées dépend du code génétique (voir ci-dessus).

   Le catabolisme des protéines et des acides aminés

La protéolyse fournit des peptides courts et des acides aminés dont une large part est «recyclée». Lors du catabolisme des acides aminés, les radicaux carbonés intègrent les voies de la gluconéogenèse ou de la cétogenèse (acides aminés glucoformateurs ou cétoformateurs). L'azote, correspondant à la fonction amine des acides aminés, est éliminé principalement sous forme d'urée, dans une moindre mesure sous forme d'ammoniac (NH3). Ce dernier est dégradé en urée dans le foie par le cycle de l’urée. L’urée est le produit terminal d’excrétion de l’azote [47].

Représentation 2D et 3D de l’urée [48].

     Finalement, l’urée, une molécule neutre très soluble et non recyclable, est excrétée comme déchet dans l’urine par les reins.

     Le prochain article traitera de la suite; nous aborderons la question: « Faut-il consommer plus de protéines pour perdre du poids ? ».

   (A suivre)

     Luc Vangermeersch, 7 janvier 2014

[1] http://fr.wikipedia.org/wiki/Prot%C3%A9ine

[2] http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_amin%C3%A9

[3] http://www.snv.jussieu.fr/vie/dossiers/acideamine/acideamine.htm

[4] http://fr.openclassrooms.com/sciences/cours/les-acides-amines/acide-amine-defintion-structure-classification-s-et-nomenclatures

[5] Ibidem 3

[6] Ibidem 4

[7] Wuyts, D. « Propriétés diététiques et médicinales de nos aliments et épices », tome 2, Nutriments. Éd. SATAS, 2011, p. 722

[8] Verburgh, K. « De Voedselzandloper » 2012, Uitgeverij Bert Bakker Amsterdam, p.68

[9]http://www.univmontp1.fr/recherche/unites_de_recherche/physiologie_medecine_experimentale_du_caeur_et_des_muscles_inserm_u1046/equipes_teams/pour_en_savoir_plus_more_details/myosine

[10] http://fr.wikipedia.org/wiki/Titine_%28prot%C3%A9ine%29

[11] https://nl.123rf.com/photo_15749215_structuur-van-de-menselijke-insuline.htmlhttp://fr.wikipedia.org/wiki/Insuline

[12] http://fr.wikipedia.org/wiki/Synth%C3%A8se_des_prot%C3%A9ines

[13] http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique_messager

[14] http://fr.wikipedia.org/wiki/Modification_post-transcriptionnelle

[15] http://nl.wikipedia.org/wiki/RNA-processing

[16] http://fr.wikipedia.org/wiki/Synth%C3%A8se_des_prot%C3%A9ines

[17] http://fr.wikipedia.org/wiki/Ribosome

[18] http://fr.wikipedia.org/wiki/Nucl%C3%A9obase

[19] http://fr.wikipedia.org/wiki/Nucl%C3%A9otide

[20] http://fr.wikipedia.org/wiki/Codon

[21] http://www.sfu.ca/colloquium/PDC_Top/OoL/hypotheses-on-the-origins-of-life/prebiotic-chemistry11/IF.html

[22] http://fr.wikipedia.org/wiki/Cytosine

[23] http://fr.wikipedia.org/wiki/Guanine

[24] http://fr.wikipedia.org/wiki/Ad%C3%A9nine

[25] http://fr.wikipedia.org/wiki/Uracile

[26] http://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_rugueux

[27] http://fr.wikipedia.org/wiki/Modification_post-traductionnelle

[28] http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique_messager

[29] http://fr.wikipedia.org/wiki/Structure_primaire

[30] http://www.aljevragen.nl/sk/biochemie/BIO157.html

[31] http://fr.wikipedia.org/wiki/Structure_secondaire

[32] http://www.science.uva.nl/onderwijs/lesmateriaal/webklasscheikunde/Structuureiwitten.htm

[33] http://fr.wikipedia.org/wiki/H%C3%A9lice_alpha

[34] http://fr.wikipedia.org/wiki/Liaison_hydrog%C3%A8ne

[35] http://fr.wikipedia.org/wiki/Structure_des_prot%C3%A9ines

[36] Ibidem 13

[37] http://fr.wikipedia.org/wiki/Structure_quaternaire

[38] http://fr.wikipedia.org/wiki/Fonction_des_prot%C3%A9ines

[39] Lodish H, Berk A, Matsudaira P, et Al. (trad. Pierre L. Masson et Chrystelle Sanlaville), Biologie moléculaire de la cellule [« Molecular Cell Biology »], Bruxelles, De Boeck Université, 2005, 3e éd., 1096 p. (ISBN2-8041-4802-5)

[40] http://fr.wikipedia.org/wiki/Neurotransmetteur

[41] http://fr.wikipedia.org/wiki/Enzyme

[42] http://fr.wikipedia.org/wiki/Pepsine

[43] http://fr.wikipedia.org/wiki/Glucose

[44] http://fr.wikipedia.org/wiki/Glycolyse

[45] http://fr.wikipedia.org/wiki/Cycle_de_Krebs

[46] http://www.cerin.org/feuillet/digestion-fonctions-catabolisme-proteines-acides-amines.html

[47] http://coursenligne.u-picardie.fr/ines/foadF/paes/16822/Metabolisme_des_proteines_2011_2012.pdf

[48] http://fr.wikipedia.org/wiki/Ur%C3%A9e